β-淀粉酶广泛存在于大麦、小麦、甘薯、大豆等高等植物以及芽孢杆菌属等微生物中，是啤酒酿造、饴糖(麦芽糖浆)制造的主要糖化剂。
β-淀粉酶的蛋白质结构包括一个典型的(β/α)8- 桶状核心和一个羧基末端的长环结构(图 1)。活性中心的Glu186和Glu380位于(β/α)8-桶状核心的深 部，此结构被认为是切割多聚糖非还原性末端的最佳结构(Mikami等1993)。
Glu186和Glu380分别承担酸和碱性催化作用，其中 Glu186充当酸碱催 化反应中的质子供体，Glu380 则在活化水分子中 起着重要作用(Kang 等 2004)。Mikami 等(1994)研 究还发现Glu186和Glu380对从淀粉中释放β-麦芽 糖起着关键的催化作用，Glu380 是接触反应部位 (Glu186)的配对物。Totsuka 和 Fukazawa (1996)在此基础上提出了 β- 淀粉酶催化降解底物的假说： 位于桶状核心活性位点 Glu186 和 Glu380 附近的 Leu383 在催化反应时插入环糊精形成包合体，以 维持活性位点与底物结合的稳定性，从而有利于催化反应的进行。
β-淀粉酶发酵产酶水平可达到13000U/mL，已超出国内6000U/mL的发酵产酶水平，起作用温度范围为45-75℃，最适作用温度为55-65℃，作用范围为pH4.0-7.0，最适作用pH5.0-6.0。
一种β-淀粉酶的制备方法，包括分离水收集，预处理，采用聚丙烯酸与溶液中的β-淀粉酶形成复合沉淀物沉淀并溶出β-淀粉酶，其特征在于，采用大豆蛋白分离水作为分离水原料，而且其包括步骤：溶解该复合沉淀物，调节pH大于等于6.0且小于等于6.30，溶出β-淀粉酶，经净化，浓缩，配以稳定剂，精制获得高活力的β-淀粉酶。
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